早稲田大学と理化学研究所、限られたアミノ酸でATPをつくる原始的酵素モデルを作製

早稲田大学と理化学研究所の研究グループが、原始的酵素モデルを作製した。成果は2026年10月10日(日本時間)にオンライン掲載された。

何が発表されたのか

今回の研究は、生命が初期にどうエネルギーを受け渡していたのかを探るものだ。酵素とは、化学反応を促進する働きを持つタンパク質である。

タンパク質の基本単位はアミノ酸だ。現代の生物は主に20種類を使う。早稲田大学によると、初期地球で使えたアミノ酸は、今より少なかった可能性がある。

研究グループは、初期地球に存在した可能性のある10種類と、アミノ酸のリジン、アルギニンを使用した。こうして作ったモデルがArc1-12KRだ。

研究には早稲田大学の赤沼哲史教授、八木創太講師らが参加した。掲載誌は『Angewandte Chemie International Edition』である。

かんたんに言うと

研究の中心にあるATPは、アデノシン三リン酸の略だ。細胞内でエネルギーを受け渡す分子で、いわば「エネルギーの通貨」に当たる。

ATPがエネルギーを放出した後に生じるのが、ADP(アデノシン二リン酸)だ。AMP(アデノシン一リン酸)は、ATP、ADPとはリン酸基の数が異なる。

早稲田大学によると、Arc1-12KRは2分子のADPからATPとAMPをつくる反応を促した。この反応では、ADP同士でリン酸基を渡す。持ち物の一部を片方からもう片方へ渡し、組み合わせを変えるイメージだ。

モデルのもとにしたのは、リン酸基を渡す反応を促す酵素NDKの祖先型である。現存生物の情報から過去のタンパク質の配列を推定・再現する「祖先配列再構成」を使った。早稲田大学によると、今回のATP生成機能は、もとのNDKでは検出されなかった。

仕組みはどこまで分かったのか

Arc1-12KRには、通常のNDKの反応に重要なアミノ酸のヒスチジンがない。それでも、早稲田大学によると、NDKに特徴的な基本構造は維持していた。

早稲田大学は、モデル内でADP同士が直接リン酸基を渡す可能性を示した。ただし、詳しい反応機構の解明は今後の課題だ。ADPの結合や、リン酸基の移動を調べる必要があるとしている。

まとめ

今回の成果は、限られた種類のアミノ酸で作ったモデルに、もとの酵素では検出されなかった働きを見いだした研究だ。

早稲田大学は、生命初期のエネルギー変換の起源を考える手がかりになるとしている。アミノ酸の種類を制限する手法は、人工酵素の設計にも役立つ可能性がある。他の酵素と協同して働くかの検証を通じ、初期生命のエネルギー変換の再現を目指す。